Структуры белковых молекул

Впервые, еще в г. Данилевский установил, что аминокислоты в белковой молекуле соединяются -COOH и -NH 2 группами, образуя связи, в последующем названные пептидными связями. При этом отщепляется молекула воды: Соединение из двух аминокислот называют дипептидом, из трех — трипептидом и т.

Связь — CO - NH - называется пептидной связью. Если число аминокислотных остатков больше 10 , то называют полипептидом , свыше 50 — белками. Различают N -конец , где имеется свободная -NH 2 группа и С-конец пептида, где свободная -COOH группа аминокислоты. Кроме -COOH и -NH 2 групп, участвующих в образовании пептидной связи, аминокислоты содержат другие функциональные группы, размещенные в боковых ответвлениях белковой молекулы:.

Группу атомов в молекулах аминокислот, не принимающих участие в образовании пептидной связи, называют радикалами аминокислот. Различают аминокислоты с ионами-радикалами. К этой группе относятся 7 аминокислот с радикалами, обладающими отрицательными или положительными зарядами, в т. Полярные радикалы имеют серии и треонин -ОН. Сюда же относятся аспарагин, глутамин. Третья группа аминокислот имеет неполярные алифатические или ароматические радикалы аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин, оксипролин.

Таким образом, в построении структуры белковой молекулы кроме образования пептидной связи имеют значение свойства радикалов аминокислот. Пептиды - имеют Мм до дальтон 50 аминокислотных остатка , проходят через полупроницаемую мембрану. В природе известно свыше пептидов, в том числе в организме животных и человека различают:. Пептиды, принимающие участие в пищеварении, — гастрин, секретин — всего 12 пептидов.

Пролинсодержащие ди- и трипептиды, образующиеся из коллагена и эластина путем гидролиза, обладающие антикоагулянтным действием, защищающие слизистую оболочку желудка. Низкомолекулярные Мм 4 кДа пептиды, обуславливающие устойчивость животных к разным инфекциям, обладающие широким спектром антимикробной активности.

Существуют пептиды, полученные путем синтеза. Например, синтетическая пептидная вакцина против ящура получена из ти аминокислотных остатков. Небелковая часть фермента окислительно-восстановительных реакций является трипептидом: Пептиды из глицина и пролина влияют на свертывание крови, защищают слизистую оболочку желудка, влияют на головной мозг. Пептиды эндотелины регулируют тонус сосудов. Он в раз слаще сахара, его добавляют в напитки вместо сахара кока-кола.

Первичная структура белка — это последовательность чередование аминокислотных остатков в пептидной цепи. В образовании этой структуры участвуют пептидные связи, частично дисульфидные. Первичная структура закодирована в генах, она определяет остальные уровни организации белка.

Впервые первичная структура белка инсулина была определена Сэнджером г. Сейчас изучена первичная структура большого числа белков. Например, молекула инсулина состоит из двух частей: А, В аминокислотных остатков. COOH А цепь 21 аминокислотный остаток. Между цепями А и В и внутри А-цепи возникают дисульфидные связи.

Первичная структура РНКазы из аминокислотных остатков показана на рис. Исследование первичной структуры гемоглобина позволило установить, что серповидная анемия рис. Если в 6-положениии от N-конца находится валин вместо глутаминовой кислоты, то такой гемоглобин не выполняет функцию транспорта кислорода:. Вторичная структура белка — это способ укладки полипептидной цепи в спиральную конфигурацию.

Эта укладка происходит по программе, заложенной в первичной структуре. Водородная связь возникает за счет карбонильной группы одного радикала и аминной группы другого радикала, между атомами кислорода и водорода, азота и водорода:.

Карбонильная группа и NH-группа способны образовывать водородную связь между собой. Атомы кислорода и водорода пептидной группы занимают транс-положение, а вокруг - CH возможно свободное вращение:. В результате этого образование водородных связей обуславливает определенную форму пептида. Различают три типа вторичной структуры пептидных цепей: Слой может быть образован двумя или большим числом пептидов.

В коллагене каждые 3 полипептидные цепи скручены и образуют тройную спираль. Это пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Первый белок, третичная структура которого была выяснена англичанином Дж. Это миоглобин кашалота, молекулярная масса Да, содержит аминокислотных остатка. Имеет одну полипептидную цепь.

Полипептидная цепь представлена в виде изогнутой трубки, компактно уложенной вокруг гема небелкового компонента, содержащего железо. В настоящее время благодаря повышению эффективности рентгеноструктурного анализа расшифрована третичная структура многих белков. Некоторые типы связей, стабилизирующих третичную структуру представлены на рис. Третичная структура обеспечивается за счет пептидных и дисульфидных связей, но основную роль играют нековалентные связи — водородные, межмолекулярные силы Ван-дер-Ваальса-Лондона, гидрофобные взаимодействия и т.

Третичная структура белка возникает после завершения синтеза его на рибосомах, автоматически. Она определена первичной структурой — последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Третичная структура связана с биологической активностью белковой молекулы каталитической, гормональной, антигенной и т.

Любые физико-химические воздействия, приводящие к разрыву водородных связей, а также других некоторых связей, и тем самым разрушающие нативную конформацию молекулы, сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств рис. Это укладка в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой, и формирование единого макромолекулярного образования.

Каждая отдельная полипептидная цепь протомер чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность биологическая молекула приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров, при этом образуется мультимер. Каждая из 4-х полипептидов окружает группу гема, содержащего атом двухвалентного железа. После удаления солей, мочевины при изменения рН происходит автоматическое восстановление исходной молекулы рис.

Белок вируса табачной мозаики имеет гигантскую молекулу с молекулярной массой около 40 х10 б Да, вирус состоит из 1 молекулы РНК и белковых субъединиц с молекулярной массой каждой Да. Вокруг РНК расположены белковые субъединицы, образующие спиральную структуру, которая имеет витков.

После добавления детергентов РНК может быть удалена; что самое удивительное - вирусная частица вновь может быть собрана автоматически после удаления детергентов. При этом восстанавливаются и биологические свойства вируса инфекционность, антигенная активность и т. Микротрубочки имеются во всех клетках. Постоянно то распадаются, то вновь образуются, принимают участие во внутриклеточном транспорте веществ, в движении хромосом при делении клеток.

Они построены из тубулина, который состоит из двух пептидов с Мм Да. Рибосомы, клеточные мембраны также образованы из нескольких полипептидов протомеров , которые взаимно укладываются и создают четвертичную структуру.

В середине х годов было обнаружено, что в клетке существует особая категория белков, основной функцией которых является обеспечение правильного характера сворачивания полипептидных цепей в нативную структуру.

Эти белки получили название "молекулярные шапероны". Они состоят из полипептидов, организованных в два семичленные кольца, лежащих одно под другим. В центре построенного таким образом цилиндра имеется полость — канал диаметром 45 ангстрем , в котором происходит сворачивание полипептидной цепи.

Кроме того, в укладке белковой молекулы участвуют ферменты фольдазы, катализирующие образование дисульфидных связей и изомерные превращения некоторых стабильных транс-пептидил-пролильных связей в цис-конфигурацию, необходимую для функциональной активности.

FAQ Обратная связь Вопросы и предложения. Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Зависимость активности ферментов от рН среды. Кроме -COOH и -NH 2 групп, участвующих в образовании пептидной связи, аминокислоты содержат другие функциональные группы, размещенные в боковых ответвлениях белковой молекулы: В природе известно свыше пептидов, в том числе в организме животных и человека различают: Ангиотензин сосудосуживающий , брадикинин.

Различают 4 уровня структуры белковой молекулы. Строение его можно представить в следующем виде: COOH А цепь 21 аминокислотный остаток COOH В цепь 30 аминокислотных остатков Между цепями А и В и внутри А-цепи возникают дисульфидные связи. Если в 6-положениии от N-конца находится валин вместо глутаминовой кислоты, то такой гемоглобин не выполняет функцию транспорта кислорода: Цветом выделены четыре дисульфидные связи.

Водородная связь возникает за счет карбонильной группы одного радикала и аминной группы другого радикала, между атомами кислорода и водорода, азота и водорода: Атомы кислорода и водорода пептидной группы занимают транс-положение, а вокруг - CH возможно свободное вращение: Домены представляют собой надвторичную структуру рис.

Складчатый слой Домены Рис. Схема складчатого слоя и доменов. Связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру. Денатурация и ренатурация рибонуклеазы по Анфинсену. Обратимая диссоциация молекулы гемоглобина. Самосборка вируса табачной мозаики.